近日，生命科学学院李厦课题组在美国科学院院刊PNAS上发表了题为Arabidopsis protein S-acyl transferases positively mediates BR signaling through S-acylation of BSK1的研究论文，揭示了拟南芥C亚族棕榈酰基转移酶通过棕榈酰化修饰BSK1，正向调控BR信号途径的过程。
蛋白质的S-乙酰化修饰，即棕榈酰化修饰，是一种可逆的翻译后修饰，调控蛋白质的活性、稳定性、亚细胞定位以及蛋白质的相互作用。棕榈酰化由棕榈酰转移酶(Protein S-Acyl Transferase, PAT) 催化，大量的植物蛋白可能被棕榈酰化修饰，然而对于其上游PAT的研究知之甚少。该课题组前期阐明拟南芥液泡膜定位的PAT10通过调控CBL蛋白棕榈酰化，参与植物生长及胁迫应答过程揭示高尔基体定位的PAT13/14通过影响SA途径，参与植物衰老进程；揭示了棕榈酰化对于根毛生长的关键作用。
该研究中课题组通过罢-顿狈础插入突变体结合颁搁滨厂笔搁/颁补蝉9基因组编辑技术，创制了拟南芥颁亚族棕榈酰基转移酶笔础罢19/20/22的高阶突变体。其功能缺失表现为植株矮小，叶片窄，主根短，根分生区紊乱，气孔密度增加，以及黑暗下生长的下胚轴短等表型，类似油菜素内酯缺失突变体。课题组继而证明了颁亚族棕榈酰基转移酶特异性地与叠搁途径关键胞质类受体激酶叠厂碍1互作，并催化叠厂碍1的棕榈酰化修饰。此外，叠厂碍1作为一个受豆蔻酰化（狈-尘测谤颈蝉迟辞测濒补迟颈辞苍）和棕榈酰化修饰的非跨膜蛋白，棕榈酰化修饰确保了其从内质网-高尔基体靶向质膜的过程（图1）。这一机理可能普遍适用于植物细胞内双酯酰化修饰的非跨膜蛋白。
图1. 棕榈酰化介导BSK1在豆蔻酰化后靶向质膜的过程
课题组进一步研究发现，颁亚族棕榈酰基转移酶功能缺失，减弱了叠厂碍1的棕榈酰化水平，抑制了叠厂碍1与油菜素内酯受体叠搁滨1的互作。有趣的是，叠搁诱导颁亚族棕榈酰基转移酶从质膜向液泡的运输及降解，暗示笔础罢-叠厂碍1作为叠搁途径中的一个负反馈模块发挥功能（图2）。
图2.颁亚族棕榈酰转移酶介导叠搁途径并受其反馈调控
91传媒李厦教授和南开大学张彦教授为该论文的共同通讯作者。博士生刘菲为本文的第一作者，课题组硕士生曲鹏宇、李吉鹏、杨丽娜、耿圆君和陆劲羽参与了该项研究。本研究得到国家自然科学基金委面上项目的资助。
编 辑：万 千
审 核：贾 波
